Advances in Clinical and Experimental Medicine

Title abbreviation: Adv Clin Exp Med
JCR Impact Factor (IF) – 2.1
5-Year Impact Factor – 2.2
Scopus CiteScore – 3.4 (CiteScore Tracker 3.4)
Index Copernicus  – 161.11; MEiN – 140 pts

ISSN 1899–5276 (print)
ISSN 2451-2680 (online)
Periodicity – monthly

Download original text (EN)

Advances in Clinical and Experimental Medicine

2013, vol. 22, nr 3, May-June, p. 347–353

Publication type: original article

Language: English

Are Lewis b and H Type 1 on Helicobacter pylori Involved in Binding of Bacteria to MUC1 Mucin?

Czy struktury Lewis b i H typ 1 na Helicobacter pylori uczestniczą w wiązaniu bakterii do mucyny MUC1?

Iwona Radziejewska1,A,B,C,D, Małgorzata Borzym-Kluczyk2,B,C, Katarzyna Leszczyńska3,B,C

1 Department of Medical Chemistry, Medical University of Białystok, Poland

2 Department of Pharmaceutical Biochemistry, Medical University of Białystok, Poland

3 Department of Microbiological Diagnostics, Medical University of Białystok, Poland

Abstract

Background. Helicobacter pylori is responsible for gastroduodenal diseases such as chronic gastritis, gastric and duodenal ulcers and also gastric malignances. During an infection, gastric mucins, especially secretory MUC5AC, are said to participate in interactions with bacterial adhesins. Recently, epithelial MUC1 mucin has also been proposed to be engaged in infection development. H. pylori surface possesses lipopolisaccharides with Lewis antigens whose role in interactions with gastric mucins has not been elucidated thoroughly so far.
Objectives. To check the involvement of Lewis b and H type 1 structures of H. pylori in adhesion of bacteria to MUC1 mucin.
Material and Methods. The study was performed on gastric juices taken from 10 clinical patients and 4 H. pylori strains. Bacteria were assessed for the presence of Lewis b and H type 1 structures by ELISA test. Interactions of H. pylori with MUC1 were analyzed by sandwich ELISA method with bacteria pretreated or not with Lewis b – HSA or H type 1 – HSA glycoconjugates.
Results. In the majority of the patients, the slight increase in adhesion of H. pylori to MUC1, after pretreatment of bacteria with H type 1 glycoconjugate was observed. A statistically significant difference was revealed in one strain with a dose of conjugate 50 µg/mL (P = 0.05). The influence of Lewis b on adhesion is considered to be contradictory.
Conclusion. H type 1 antigens are suggested to be involved in carbohydrate – carbohydrate interactions of H. pylori with MUC1 mucin.

Streszczenie

Wprowadzenie.Helicobacter pylori jest bakterią odpowiedzialną za wiele chorób, w tym stany zapalne, wrzody żołądka i dwunastnicy, a także nowotwory żołądka. W czasie zakażenia mucyny żołądkowe, a szczególnie mucyna wydzielnicza MUC5AC, uczestniczą w oddziaływaniach z adhezynami bakterii. Ostatnio proponuje się także udział mucyny błonowej MUC1 w rozwoju zakażenia. Na powierzchni H. pylori znajdują się lipopolisacharydy ze strukturami Lewis, których rola w oddziaływaniach z mucynami żołądkowymi nie została dotychczas wyjaśniona.
Cel pracy. Próba wyjaśnienia udziału struktur Lewis b i H typ 1 na H. pylori w adhezji bakterii do mucyny MUC1.
Materiał i metody. Praca została przeprowadzona na sokach żołądkowych pobranych od 10 pacjentów i na 4 szczepach H. pylori. Obecność struktur Lewis b i H typ 1 na bakteriach oznaczono testem ELISA. Oddziaływania H. pylo- ri z mucyną MUC1 analizowano testem sandwich ELISA z bakteriami traktowanymi lub nietraktowanymi strukturami Lewis b – HSA i H typ 1 – HSA.
Wprowadzenie.Helicobacter pylori jest bakterią odpowiedzialną za wiele chorób, w tym stany zapalne, wrzody żołądka i dwunastnicy, a także nowotwory żołądka. W czasie zakażenia mucyny żołądkowe, a szczególnie mucyna wydzielnicza MUC5AC, uczestniczą w oddziaływaniach z adhezynami bakterii. Ostatnio proponuje się także udział mucyny błonowej MUC1 w rozwoju zakażenia. Na powierzchni H. pylori znajdują się lipopolisacharydy ze strukturami Lewis, których rola w oddziaływaniach z mucynami żołądkowymi nie została dotychczas wyjaśniona.
Cel pracy. Próba wyjaśnienia udziału struktur Lewis b i H typ 1 na H. pylori w adhezji bakterii do mucyny MUC1.
Materiał i metody. Praca została przeprowadzona na sokach żołądkowych pobranych od 10 pacjentów i na 4 szczepach H. pylori. Obecność struktur Lewis b i H typ 1 na bakteriach oznaczono testem ELISA. Oddziaływania H. pylo- ri z mucyną MUC1 analizowano testem sandwich ELISA z bakteriami traktowanymi lub nietraktowanymi strukturami Lewis b – HSA i H typ 1 – HSA.
Wyniki. U większości pacjentów zaobserwowano nieznaczny wzrost adhezji H. pylori do mucyny MUC1 po wstępnym traktowaniu bakterii glikokonjugatami H typ 1 – HSA. Zmianę istotną statystycznie wykazano w przypadku jednego badanego szczepu przy zastosowanej dawce konjugatu 50 µg/mL (P = 0.05). Wpływ struktury Lewis b na adhezję wydaje się niejednoznaczny.
Wnioski. Antygen H typ 1 może uczestniczyć w oddziaływaniach typu węglowodan–węglowodan zachodzących między H. pylori i mucyną MUC1.

Key words

Helicobacter pylori, H type 1, Lewis b, MUC1.

Słowa kluczowe

Helicobacter pylori, H typ 1, Lewis b, MUC1.

References (24)

  1. Eslick GD: Helicobacter pylori infection causes gastric cancer? A review of the epidemiological, meta-analytic, and experimental evidence. World J gastroenterol 2006, 12, 2991–2999.
  2. Uemura N, Okamoto S, Yamamoto S, et al.: Helicobacter pylori infection and the development of gastric cancer. N Engl J Med 2001, 345, 784–789.
  3. Wang C, Yuan Y, Hunt RH: The association between Helicobacter pylori and early gastric cancer: a meta-analysis. Am J gastroenterol 2007, 102, 1789–1798.
  4. Magalhaes A, Reis CA: Helicobacter pylori adhesion to gastric epithelial cells is mediated by glycan receptors. Braz J Med Biol Res 2010, 43, 611–618.
  5. Amieva MR, El-Omar EM: Host-bacterial interactions in Helicobacter pylori infection. gastroenterology 2008, 134, 306–323.
  6. Linden S, Mahdavi J, Hedenbro J, et al.: Effects of pH on Helicobacter pylori binding to human gastric mucins; identification of binding to non-MUC5AC mucins. Biochem J 2004, 384, 263–270.
  7. Gendler SJ: MUC1, the renaissance molecule. J Mammary gland Biol Neoplasia 2001, 6, 339–353.
  8. Kobayashi M, Lee H, Nakayama J, et al.: Roles of gastric mucin-type O-glycans in the pathogenesis of Helicobacter pylori infection. glycobiology 2009, 19, 453–461.
  9. Nordman H, Davies JR, Lindell G, et al.: gastric MUC5AC and MUC6 are large oligomeric mucins that differ in size, glycosylation and tissue distribution. Biochem J 2002, 364, 191–200.
  10. Moran AP, Gupta A, Joshi L: Sweet-talk: role of host glycosylation in bacterial pathogenesis of the gastrointestinal tract. gut 2011, 60, 1412–1425.
  11. Ilver D, Arnqvist A, Őrgen J, et al.: Helicobacter pylori adhesin binding fucosylated histo-blood group antigens revealed by retagging. Science 1988, 279, 373–377.
  12. Mahdavi J, Sonden B, Hurtig M, et al.: Helicobacter pylori SabA adhesin in persistent infection and chronic inflammation. Science 2002, 297, 573–578.
  13. Linden SK, Sheng YH, Every AL, et al.: MUC1 limits Helicobacter pylori infection both by steric hindrance and by acting as a releasable decoy. PLoS Pathog 2009, 5 e1000617. doi:10.1371/journal.ppat.1000617.
  14. Linden SK, Wickstrom C, Lindell G, et al.: Four models of adhesion are used during Helicobacter pylori binding to human mucins in the oral and gastric niches. Helicobacter 2008, 13, 81–93.
  15. Sheu SM, Sheu BS, Yang HB, et al.: Anti-Lewis X antibody promotes Helicobacter pylori adhesion to gastric epithelial cells. Infect Immun 2007, 75, 2661–2667.
  16. Backstrom A, Lundberg C, Kersulyte D, et al.: Metastability of Helicobacter pylori bab adhesin genes and dynamics in Lewis b antigen binding. Proc Natl Acad Sci USA 2004, 101, 16923–16928.
  17. Solnick JV, Hansen LM, Salama NR, et al.: Modifications of Helicobacter pylori outer membrane protein expression during experimental infection of Resus macaques. Proc Natl Acad Sci USA 2004, 101, 2106–2111.
  18. Radziejewska I, Borzym-Kluczyk M, Kisiel DG, et al.: The effect of Helicobacter pylori eradication treatment on the MUC1 and Lewis antigens level in human gastric juice: a preliminary study. Dig Dis Sci 2008, 53, 2641– 2645.
  19. Smith PK, Krohn RJ, Hermanson GT, et al.: Measurement of protein using bicinchoninic acid. Anal Biochem 1985, 150, 76–85.
  20. Corfield AP, Carrol D, Myersough N, et al.: Mucins in the gastrointestinal tract in health and disease. Front Biosci 2001, 6, D1321–57.
  21. Hooper LV, Gordon JL: glycans as legislators of host-microbial interactions: spanning the spectrum from symbiosis to pathogenicity. glycobiology 2001, 11, 1R–10R.
  22. Appelmelk BJ, Monteiro MA, Martin SL, et al.: Why Helicobacter pylori has Lewis antigens. Trends Microbiol 2000, 12, 565–570.
  23. Moran AP, Sturegard E, Sjunneson H, et al.: The relationship between O-chain expression and colonization ability of Helicobacter pylori in a mouse model. FEMS Immunol Med Microbiol 2000, 29, 263–270.
  24. Bucior I, Burger MM: Carbohydrate–carbohydrate interactions in cell recognition. Curr Opin Struct Biol 2004, 14, 631–637.
© Wroclaw Medical University