Advances in Clinical and Experimental Medicine

Title abbreviation: Adv Clin Exp Med
JCR Impact Factor (IF) – 2.1 (5-Year IF – 2.0)
Journal Citation Indicator (JCI) (2023) – 0.4
Scopus CiteScore – 3.7 (CiteScore Tracker – 4.1)
Index Copernicus  – 171.00; MNiSW – 70 pts

ISSN 1899–5276 (print)
ISSN 2451-2680 (online)
Periodicity – monthly

Download original text (EN)

Advances in Clinical and Experimental Medicine

2008, vol. 17, nr 5, September-October, p. 559–564

Publication type: original article

Language: English

Elastase and Gelatinase Activities in Synovial Fluid of Patients with Reactive Arthritis, Osteoarthritis, and Rheumatoid Arthritis

Aktywność elastazy i żelatynazy w płynie stawowym pacjentów z reaktywnym zapaleniem stawów, chorobą zwyrodnieniową i reumatoidalnym zapaleniem stawów

Krystyna Średzińska1,, Anna Galicka1,, Janusz Popko2,, Halina Porowska1,, Andrzej Gindzieński1,

1 Department of Medical Chemistry, Medical University of Bialystok, Białystok, Poland

2 Department of Pediatric Orthopaedics and Traumatology, Medical University of Bialystok, Białystok, Poland

Abstract

Background. Rheumatoid arthritis (RA), reactive arthritis (ReA), and osteoarthritis (OA) are a group of joint diseases which differ in pathogenesis, intensity, and rate of progression. They are characterized by different stages of irreversible damage to the extracellular matrix of the cartilage caused by enzymatic degradation. The aim was to compare the activities of elastase and gelatinase in synovial fluid (SF) samples from patients with reactive arthritis with those of patients with OA and RA and determine correlations between elastase activity and cartilage matrix degradation.
Material and Methods. Elastase activity was determined using the low−molecular−weight synthetic substrate MeOSuc−Ala−Ala−Pro−Val−p−NA and gelatinolytic activity using zymography. The concentrations of collagen and proteoglycan degradation products were measured by spectrophotometric methods.
Results. Elastase activity was detectable in 92% of the patients with ReA and RA and in 75% of those with OA. The elastase activity in SF samples from ReA patients, mainly due to metalloenzymatic activity, amounted to about 66% of this activity in RA patients and was 2.3−times higher than in the OA patients. Activation of prometalloproteases resulted in a 4.5−fold increase in elastinolytic activity in ReA compared with a 3.2−fold increase in OA and a 4−fold increase in RA fluids. In contrast to OA, significant correlations between elastase activity and both glycosaminoglycans and type II collagen concentrations were found in SF samples of patients with ReA and RA. Furthermore, the active forms of two gelatinase proenzymes (92 and 72 kDa, respectively) were detected in ReA and RA synovial fluids.
Conclusion. These results indicate that in ReA and RA, both elastase and gelatinases can contribute in similar degree to the degradation of major cartilage components.

Streszczenie

Wprowadzenie. Reumatoidalne zapalenie stawów (RA), reaktywne zapalenie stawów (ReA) i zwyrodnieniowa choroba stawów (OA) są grupą chorób stawów o różnej patogenezie, intensywności i szybkości rozwoju. Chorobom stawów towarzyszy nieodwracalne uszkodzenie macierzy pozakomórkowej chrząstki spowodowane degradacją enzymatyczną.
Cel pracy. Porównawcze badania aktywności elastazy i żelatynazy w płynie stawowym pacjentów z ReA, OA i RA, a także określenie ewentualnej korelacji między aktywnością elastazy i stężeniem produktów degradacji chrząstki.
Materiał i metody. Aktywność elastazy określano, używając drobnocząsteczkowego syntetycznego substratu MeOSuc−Ala−Ala−Pro−Val−p−NA. Aktywność żelatynolityczną oznaczano metodą zymografii, a stężenie produktów degradacji chrząstki określano spektrofotometrycznie.
Wyniki. Aktywność elastazy stwierdzono w 92% zbadanych płynów stawowych od pacjentów z ReA i RA oraz w 75% tych płynów od pacjentów z OA. W płynie stawowym chorych z ReA aktywność elastazy (należąca przede wszystkim do metaloenzymów) stanowiła około 66% aktywności występującej u pacjentów z RAi była ponad 3 razy większa w porównaniu z OA. W wyniku aktywacji prometaloproteazy uzyskano 4,5−krotne zwiększenie aktywności elastolitycznej w płynie stawowym chorych z RA w porównaniu z 3,2−krotnym w SF OA i 4−krotnym w SF RA. W płynie stawowym chorych z RA i ReA wykazano statystycznie istotną korelację między aktywnością elastazy i stężeniem zarówno GAG, jak i kolagenu typu II, której nie stwierdzono w płynie stawowym chorych z OA. W płynie stawowym pacjentów z ReA i RA stwierdzono występowanie aktywnych form dwóch proenzymów żelatynaz (92 i 72 kDa).
Wnioski. Uzyskane wyniki wskazują, że elastaza i żelatynazy, wykazujące aktywność w płynie stawowym chorych z ReA i RA, w podobnym stopniu wpływają na degradację głównych składników chrząstki.

Key words

elastase, gelatinase, synovial fluid, joint diseases

Słowa kluczowe

elastaza, żelatynaza, płyn stawowy, choroby stawów

References (24)

  1. Lark MW, Bayne EK, Flanagan J, Harper CF, Hoerrner LA, Hutchinson NI, Singer II, Donatelli SA, Weidner JR, Williams HR, Mumford RA, Lohmander LS: Aggrecan degradation in human cartilage. Evidence for both matrix metalloproteinase and aggrecanase activity in normal, osteoarthritic, and rheumatoid joints. J Clin Invest 1997, 100, 93–106.
  2. Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, Mitchell P, Hambor J, Diekmann O, Tischesche H, Chen J, Van Wart H, Poole AR: Enhanced cleavage of type II collagen by collagenases in osteoarthritic articular cartilage. J Clin Invest 1997, 99, 1534–1545.
  3. Walakovits LA, Moore VL, Bhardwaj N, Gallic GS, Lark MW: Detection of stromelysin and collagenase in synovial fluid from patients with rheumatoid arthritis and posttraumatic knee injury. Arthritis Rheum 1992, 35, 35–42.
  4. Lemaire R, Huet G, Zerimech F, Grard G, Fontaine C, Duquesnoy B, Flipo RM: Selective induction of the secretion of cathepsins B and L by cytokines in synovial fibroblast−like cells. Br J Rheumatol 1997, 36, 735–43.
  5. Popko J, Zalewska A, Brycka R, Macias T, Knas M, Zwierz: Activity of N−acetyl−β−hexosaminidase and its isoenzymes in joint fluid from a knee with an injured anterior cruciate ligament. Biol Sport 2002, 19, 43–49.
  6. Popko J, Zalewska A, Olszewski S, Górska A, Sierakowski S, Zwierz K, Urban M: Activity of N−acetyl−beta hexosaminidase in serum and joint fluid of the knees of patients with juvenile idiopathic arthritis. Clin Exp Rheumatol 2003, 21, 675.
  7. Dean DD, Martel−Pelletier J, Pelletier JP, Howell DS, Woessner JFJr: Evidence for metalloproteinase and metalloproteinase inhibitor imbalance in human osteoarthritic cartilage. J Clin Invest 1989, 84, 678–685.
  8. Larbre JP, Moore AR, Da Silva JAP, Iwamura H, Ionnou Y, Willoughby A: Direct degradation of articular cartilage by rheumatoid synovial fluid: contribution of proteolytic enzymes. J Rheumatol 1994, 21, 1796–1801.
  9. Gadher SJ, Eyre DR, Duance VC, Wotton SF, Heck LW, Schmid TM, Woolley DE: Susceptibility of cartilage collagens type II, IX, X, and XI to human synovial collagenase and neutrophil elastase. Eur J Biochem 1988, 175, 1–7.
  10. McDonald JA, Kelley DG: Degradation of fibronectin by human leukocyte elastase. Release of biologically active fragments. J Biol Chem 1980, 25, 8848–8858.
  11. Schalkwijk J, van den Berg WB, van de Putte LB, Joosten LA: Elastase secreted by activated polymorphonuclear leucocytes causes chondrocyte damage and matrix degradation in intact articular cartilage: escape from inactivation by alpha−1−proteinase inhibitor. Br J Exp Pathol 1987, 68, 81–88.
  12. Sieper J, Braun J: Reactive arthritis. Curr Opin Rheumatol 1999, 11, 238–243.
  13. Toivanen P: From reactive arthritis to rheumatoid arthritis. J Autoimmun 2001,16, 369–371.
  14. Sieper J, Braun J: Problems and advances in the diagnosis of reactive arthritis. J Rheumatol 1999, 26, 1224–1234.
  15. Brandt KD, Fife RS, Braunstein EM, Katz B: Radiological grading of the severity of knee osteoarthritis: relation of the Kellgren and Lawrence grade to a grade based on joint space narrowing, and correlation with arthroscopic evidence of articular cartilage degradation. Arthritis Rheum 1991, 34, 1381–1386.
  16. Arnett FC, Edworthy SM, Bloch DA, Shane DJ, Fries JH, Cooper NS, Healey LA, Kaplan SR: The American Rheumatism Association 1987 revised criteria for the classification of rheumatoid arthritis. Arthritis Rheum 1988, 31, 315–324.
  17. Chevalier X, Groult N, Texier JM, Larget−Piet B, Hornebeck W: Elastase activity in cartilage extracts and synovial fluids from subjects with osteoarthritis or rheumatoid arthritis: the prominent role of metallproteinases. Clin Exp Rheum 1996, 14, 235–241.
  18. Unemori EN, Werb Z: Reorganization of polymerized actin: a possible trigger for induction of procollagenase in fibroblasts cultured in and on collagen gels. J Cell Biol 1986,103, 1021–1031.
  19. Komsa−Penkova R, Spirova R, Bechev B: Modification of Lowry's method for collagen concentration measurement. J Biochem Biophys Methods 1996, 32, 33–43.
  20. Farndale RW, Sayers CA, Barrett AJ: A direct spectrophotometric microassay for sulfated glycosaminoglycans in cartilage cultures. Connect Tissue Res 1982, 9, 247–248.
  21. Yoshikara Y, Nakamura H, Obata K, Yamada H, Hayakawa T, Fujikawa K, Okada Y: Matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases in synovial fluids from patients with rheumatoid arthritis or osteoarthritis. Ann Rheum Dis 2000, 59, 455–464.
  22. Al−Haik N, Lewis DA, Struthers G: Neutral protease, collagenase and elastase activities in synovial fluids from arthritic patients. Agents Actions 1984, 15, 436–442.
  23. Breedveld F, Lafeber G, Siegert C, Vlemming LJ, Cats A: Elastase and collagenase activities in synovial fluid of patients with arthritis. J Rheumatol 1987, 14, 1008–1012.
  24. Senior RM, Griffin GL, Fliszar CJ, Shapiro SD, Golldberg GI, Welgus HG: Human 92 and 72−kilodalton type IV collagenases are elastases. J Biol Chem 1991, 12, 7870–7875.
© Wroclaw Medical University